jueves, 5 de marzo de 2009

IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS COMO CATALIZADORES EN LOS SISTEMAS BIOLOGICOS

Se denominan catalizadores a la sustancia, sea un compuesto o elemento, que tiene la posibilidad de acelerar (catalizador positivo) o retardar (catalizador negativo o inhibidor) una reacción química, con la particularidad de que estos catalizadores permanecen sin alteraciones.
A este proceso se lo denomina catálisis. Los catalizadores no modifican el balance energético final sino que coadyuvan a permitir que el equilibrio se alcance con mayor o menor rapidez. Algunos catalizadores actúan modificando las superficies, permitiendo la reunión o división, depende el caso, de dos o más reactivos químicos. En la naturaleza existen catalizadores biológicos o biocatalizadores. Los que son más conocidos son las enzimas, que encierran una naturaleza proteica; y existen también los riboenzimas, que tienen capacidad catalítica y su núcleo es de ácido ribonucleico.
Naturaleza
Las enzimas, en la mayoría de los casos, son proteínas, formadas por una o varias cadenas polipeptidicas. En este tema se tratarán este tipo de enzimas.
Existen ENZIMAS SIMPLES (formadas solo por proteínas) y ENZIMAS COMPLEJAS (con grupo prostático). El grupo prostático, en enzimología, se denomina COFACTOR (cuando es un ion metálico METALPROTEINA) o COENZIMA (cuando es una molécula orgánica de naturaleza no proteica). Mientras que la porción proteica (APOENZIMA) es termo sensible, el grupo prostático es termo resistente. Llamamos HOLOENZIMA a la unidad de una apoenzima y de su grupo prostático. Esta unida se hace normalmente por interacciones débiles, que se rompen fácilmente. Un cofactor o una coenzima pueden ser compartidos por más de una apoenzima. También existen sustancias con actividad catalítica que no son proteínas: RIBOENZIMAS (moléculas de ARN) o ABZIMAS (anticuerpos).
Clasificación
En función de su acción catalítica especifica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases:
OXIDORREDUCTASAS (clase 1): catalizan reacciones de oxido-reducción, es decir, transferencia de hidrogeno (H+) o electrones (e-) de un sustrato a otro.
TRANSFERASAS (clase 2): Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrogeno) de un sustrato a otro.
HIDROLASAS (clase 3): Catalizan las reacciones de hidrolisis.
LIASAS (clase 4): Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos.
ISOMERASAS (clase 5): Catalizan la interconversion de isómeros.
LIGASAS (clase 6): Catalizan la unidad de dos sustratos con hidrolisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.).
Nomenclatura
La terminación propia de las enzimas es -asa. No obstante, hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a un enzima, dependiendo de la comodidad o lo técnico que se desee ser:
nombres particulares: antiguamente, los enzimas reciban nombres particulares, asignados por su descubridor. Son nombres que, en general, A no informan acerca de la función o las características estructurales o funcionales de la enzima a la que hacen referencia.
nombre sistematico: el nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes: el sustrato preferente, el tipo de reacción realizado y terminación -asa. Un ejemplo será la glucosa-6-fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.
Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera Única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así­, la glucosa-6-fosfato isomerasa también podrá llamarse fructosa-6-fosfato isomerasa. Cuando la acción típica del enzima es la hidrolisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Además de los nombres sistemáticos, aún persisten otros consagrados por el uso. Así­, la glucosa: ATP fosforil transferasa se llama habitualmente glucoquinasa.
codigo de la comision enzimatica: el nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme comisión), seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción. Así­, la ATP: glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el Último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.

5 comentarios:

  1. esta muy buena la info. muchas gracias me sirve mucho. Saludos

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  2. jee que buena onada de informacion!
    Es exactamente lo que buscaba del código de la comisión enzimática. Previamente ya tengo esa informacion, pero realmente no entiendio la deduccion del segundo numero, es decir a la SUBCLASE.
    Si se puede creen que puedan detallar un poco mas sobre esta?
    GRACIAS!!!

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  3. MUY BUENA iNFOO, GRACiiAS!
    ERA JUStO LO QEE'
    ANDABA BBUSCANDO (:
    ttHAANZZ"

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